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1.

図書

東工大
目次DB

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東工大
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相澤益男, 山田秀徳編
出版情報: 東京 : 講談社, 2000.5  viii, 173p ; 21cm
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はじめに iii
1章 バイオ機器分析の基礎 1
   1.1 何を分析するのか 1
   1.2 どの分析機器を使うか2
2章 クロマトグラフイー 4
   2.1 簿層クロマトグラフィー 6
   2.2 ガスクロマトグラフィー 8
   2.3 液体カラムクロマトグラフィー 12
   2.4 イオン交換クロマトグラフィー 14
   2.5 逆相(疎水)クロマトグラフィー 16
   2.6 アフィニティークロマトグラフィー 19
   2.7 ゲルろ過クロマトグラフィー 21
3章 電気泳動 23
   3.1 電気泳動の原理 23
   3.2 チセリウスの電気泳動 25
   3.3 タンパク質のゲル電気泳動 26
   3.4 SDS-ポリアクリルアミドゲル電気泳動(SDS-PAGE) 31
   3.5 等電点電気泳動 32
   3.6 2次元電気泳動 33
   3.7 免疫電気泳動 34
4章 可視・紫外スペクトロメトリー 36
   4.1 可視・紫外領域の光吸収の原理 36
   4.2 遷移モーメント 37
   4.3 吸収スペクトル測定原理 37
   4.4 吸収スペクトル測定の実際 38
   4.5 可視・紫外吸収スペクトルの溶媒の選択 39
   4.6 ランベルト・ベールの法則 40
   4.7 分子吸光係数の決定 40
   4.8 吸収スペクトル温度可変測定(DNA融解曲線の測定) 41
   4.9 温度変化吸収スペクトル測定例(DNA融解曲線) 42
   4.10 分子会合体の吸収スペクトル(J会合体とH会合体) 43
5章 赤外スペクトロメトリー 44
   5.1 分子振動と赤外吸収 44
   5.2 分散型IRスペクトル測定原理 45
   5.3 FT-IRスペクトル測定原理 46
   5.4 干渉器の原理 47
   5.5 赤外吸収スペクトル測定試料の作製 48
   5.6 赤外特性吸収帯 49
   5.7 分散型とフーリエ変換型の長所と欠点 49
   5.8 FT-IRを用いた特殊測定 51
   5.9 赤外吸収スペクトル測定例 : 核酸塩基を側鎖にもつアミノ酸とそのペプチド 51
6章 蛍光スペクトロメトリー 53
   6.1 原理 53
   6.2 装置 54
   6.3 蛍光強度 54
   6.4 蛍光寿命 56
   6.5 蛍光異方性 56
   6.6 蛍光消光法 58
   6.7 蛍光トレーサー・プローブ法 59
7章 円二色性スペクトロメトリ 62
   7.1 原理 62
   7.2 装置 63
   7.3 タンパク質の円二色性スペクトル 64
   7.4 核酸の円二色性スペクトル 67
   7.5 小分子の立体配置の決定 67
8章 電子スピン共鳴吸収(ESR) 69
   8.1 ESR測定の対象となる化学種 69
   8.2 ESRの原理 69
   8.3 ESRの装置 71
   8.4 ESRの測定例 72
9章 核磁気共鳴 74
   9.1 核磁気共鳴現象 74
   9.2 核磁気共鳴を観測する方法 78
   9.3 NMR装置 80
   9.4 NMRスペクトル 82
   9.5 応用測定 88
10章 X線回折 91
   10.1 X線とその発生 91
   10.2 格子面によるX線の回折 92
   10.3 X線回折の応用 93
   10.4 粉末試料のX線回折と回折図形(パターン) 94
   10.5 粉末X線回折による定性分析(検索手順) 95
   10.6 表面層からのX線回折(薄膜X線回折) 96
   10.7 単結晶によるX線回折と結晶構造解析の原理 96
   10.8 単結晶から回折X線の測定 97
   10.9 結晶による構造解析の手順 99
   10.10 放射光装置からのX線を用いる方法(ラウエ法,異常分散法) 100
   10.11 タンパク質データバンク(PDB)について 100
11章 マススペクトロメトリー 101
   11.1 マススペクトル 101
   11.2 マススペクトロメーター(質量分析計) 103
   11.3 バイオ系への応用例 106
   11.4 応用マススペクトロメトリー 108
12章 酵素免疫測定法 110
   12.1 標識酵素 110
   12.2 サンドイッチ法による抗原の測定 110
   12.3 TNFの測定例 111
   12.4 間接法による細胞表層抗原の測定 112
   12.5 ICAM-1の測定例 112
13章 フローサイトメトリー 113
   13.1 前方散乱光と側方散乱光 113
   13.2 FACSの光学系システム 114
   13.3 光学フィルター 115
   13.4 FACSの流路系 115
   13.5 ソーティングシステム 116
   13.6 細胞表面抗原の検出 117
   13.7 薬剤処理による細胞表面抗原の発現量変化の測定例 117
   13.8 DNAヒストグラム 118
   13.9 細胞周期の解析例 118
   13.10 細胞内酸化度の測定例 119
   13.11 コンジュゲート形成の測定例 119
14章 電子顕微鏡 120
   14.1 電子顕微鏡の仲間 120
   14.2 電子顕微鏡のしくみと特徴 120
   14.3 透過型電子顕微鏡の利用 125
   14.4 走査型電子顕微鏡の利用 129
   14.5 最近の電子顕微鏡 132
15章 熱分析 134
   15.1 示差熱分析 134
   15.2 示差走査熱量測定 136
   15.3 熱重量測定 137
   15.4 バイオ系への応用 138
16章 バイオ機器分析の実際 141
   16.1 アミノ酸組成・アミノ酸配列 141
   16.2 DNA塩基配列決定 147
   16.3 酵素反応速度解析 155
   16.4 細胞染色 161
索引 169
はじめに iii
1章 バイオ機器分析の基礎 1
   1.1 何を分析するのか 1
2.

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東工大
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図書
東工大
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相澤益男 [ほか] 著
出版情報: 東京 : 講談社, 1995.3  ix, 191p ; 21cm
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まえがき iii
1.生体高分子の構造 1
   1.1 生体を構成する高分子 1
   1.2 タンパク質 1
   1.2.1 アミノ酸の構造と側鎖の性質 2
   1.2.2 タンパク質の一次構造 4
   1.2.3 タンパク質の二次構造 9
   1.2.4 タンパク質の三次構造 15
   1.3 核酸 22
   1.3.1 核酸の化学構造 23
   1.3.2 核酸の立体構造 26
   1.4 多糖類 28
   1.4.1 単糖類 29
   1.4.2 多糖類 31
2.生体高分子の分子量 33
   2.1 化学構造からの分子量の計算 34
   2.2 質量分析(マススペクトル)による分子量の決定 35
   2.3 ゲル濾過 37
   2.4 その他の古典的方法 39
   2.4.1 浸透圧 39
   2.4.2 粘度 39
   2.4.3 沈降 40
   2.4.4 光散乱 42
3.生体高分子の電気化学的性質 45
   3.1 酸化還元 45
   3.1.1 酸化還元電位 45
   3.1.2 呼吸鎖および光合成の電子伝達系 47
   3.1.3 酵素および補酵素の電気化学反応 49
   3.2 酸塩基平衡 51
   3.2.1 酸解離定数 51
   3.2.2 アミノ酸の酸解離 52
   3.2.3 タンパク質の荷電 54
   3.2.4 緩衝液 55
   3.3 電気泳動 57
   3.3.1 電気泳動の種類 57
   3.3.2 電気泳動法の原理 59
   3.3.3 ディスク電気泳動 60
   3.3.4 等電点電気泳動法 60
   3.3.5 等速電気泳動法 60
4.生体高分子の分光学的性質 62
   4.1 分子分光学序論 62
   4.1.1 光子と波動 62
   4.1.2 分子の電子状態 65
   4.2 電子スペクトル 67
   4.2.1 光と分子の相互作用 67
   4.2.2 遷移双極子モーメント 68
   4.2.3 ランベルト-ベール(Lambert-Beer)の法則 71
   4.2.4 吸収スペクトルの形 72
   4.2.5 電子スピン 74
   4.2.6 円偏光二色性 75
   4.2.7 励起子キラリティ則 77
   4.3 蛍光スペクトル 79
   4.3.1 励起状態の性質と蛍光,りん光スペクトル 79
   4.3.2 蛍光減衰曲線 81
   4.3.3 蛍光量子収率 82
   4.4 励起状態の相互作用 83
   4.4.1 励起状態の分子間相互作用 83
   4.4.2 励起エネルギー移動 85
   4.4.3 光異性化反応 87
   4.4.4 光誘起電子移動 88
   4.5 赤外分光法 93
   4.5.1 赤外吸収の選択則 93
   4.5.2 分子の固有振動数 95
   4.5.3 吸収強度 96
   4.5.4 赤外吸収スペクトル 97
   4.5.5 赤外吸収とラマン散乱 98
   4.6 核磁気共鳴スペクトル 99
   4.6.1 プロトン核スピンと常磁性共鳴スペクトル測定の原理 99
   4.6.2 化学シフトとスピン-スピン結合 102
   4.6.3 2次元NMRスペクトル 106
5.機能性タンパク質 107
   5.1 生体分子の熱力学的性質 107
   5.1.1 熱力学第一法則 107
   5.1.2 熱力学第二法則とエントロピー 109
   5.1.3 自由エネルギーと化学平衡 110
   5.2 生体エネルギー 111
   5.2.1 解糖と発酵 112
   5.2.2 クエン酸回路 115
   5.2.3 電子伝達系 116
   5.2.4 光合成 116
   5.2.5 明反応と暗反応 117
   5.3 タンパク質の機能 118
   5.3.1 酵素 120
   5.3.2 酵素および輸送タンパク質に含まれる金属の役割 126
   5.4 酵素反応とその機構 136
   5.4.1 酵素反応速度論 136
   5.4.2 阻害機構 140
   5.4.3 高速反応測定法 144
6.生体分子系の分子間相互作用 153
   6.1 分子間相互作用力 153
   6.1.1 静電相互作用 153
   6.1.2 水素結合 154
   6.1.3 分散力 154
   6.1.4 電荷移動相互作用 155
   6.1.5 疎水結合 155
   6.2 脂質分子の会合 155
   6.2.1 脂質 水系の構造 155
   6.2.2 ミセル 157
   6.2.3 リポソーム 158
   6.2.4 ラングミュア ブロジェット(LB)膜 159
   6.3 超分子の化学へ 161
   6.3.1 ホスト ゲストの分子会合 161
   6.3.2 クラウンエーテル類 161
   6.3.3 シクロデキストリン 163
   6.4 酵素および抗体の分子認識 164
   6.4.1 酵素の分子認識 164
   6.4.2 抗体の分子認識 166
7.生体界面の性質 168
   7.1 生体膜透過 168
   7.1.1 膜構造 168
   7.1.2 膜輸送 169
   7.2 膜電位 172
   7.2.1 界面電位と拡散電位 172
   7.2.2 神経細胞の興奮 173
   7.3 生体膜の流動性 175
   7.3.1 脂質の流動性 175
   7.3.2 生体膜のタンパク質の拡散 177
   7.4 細胞 178
   7.4.1 細胞の荷電 178
   7.4.2 細胞融合 180
付表1 基本物理定数 183
付表2 エネルギー単位換算表 183
付表3 標準生成エンタルピーおよび標準生成自由エネルギー 183
索引 189
まえがき iii
1.生体高分子の構造 1
   1.1 生体を構成する高分子 1
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